Біохімія 102 хімія ...

незамінна амінокислота. Входить до складу майже всіх природних білків (крім протамінів), зустрічається в організмах у вільному стані. Біохімічний попередник у біосинтезі Ф. у рослин і мікроорганізмів - фенілпіровиноградна кислота. Потреба у Ф. зростає при відсутності у їжі тирозину. При нормальному обміні Ф. через тирозин перетворюється в ДОФА (диоксифенілаланін), меланіни, адреналін, норадреналін. Порушення ферментативного гідроксилювання внаслідок генетично обумовленого дефекта призводить
до спадкових захворювань - фенілкетонурії.

складний білок (металопротеїд), молекула якого містить трьохвалентне залізо. Виявлений в печінці, селезінці, кістковому мозку і слизовій кишківника ссавців. Здійснює запасання і мобілізацію феруму в організмі (Ф. і функціонально зв'язаний з ним гемосидерин містить біля 25% всього Fe організму). Ф. виявлений також у безхребетних (молюсків), рослин і грибів. Ф. - найбагатші Fe сполуки живих організмів (молекула Ф. містить ~ 4500 атомів Fe). На відміну від гемопротеїдів Fe не входить до складу гему у Ф., а представлено залізовмістимою сполукою (FeO^.OH)₁₈ (FeO^.OPO₃^.H₂). Білкова частина Ф. - апоферменти - складається із 24 ідентичних субодиниць. Апоферитин поглинає надлишок Fe, який всмоктується з кишківника і транспортується в печінку ін. органи трансферином. Накопичене Ф. залізо використовується для синтезу гемоглобінів, цитохромів та інших сполук.

вибіркове прискорення хімічних реакцій, які відбуваються в живому організмі, під впливом ферментів. Заснований на зниженні енергетичного бар'єра(т. зв. енергії активації) за рахунок утворення проміжних комплексів ферменту з субстратом. Відрізняється від не біологічного каталізу високою ефективністю (підвищення швидкості реакції аж до 10¹⁰-10¹²-кратної), суворою вибірковістю і спрямованістю дії (субстратної і реакційної специфічності), а також доступністю до тонкої і точної регуляції (активність фермента може збільшуватися або зменшуватися в залежності від умов, у яких відбувається реакція). Ці особливості обумовлені будовою і властивостями білкової молекули ферментів. У ній містяться унікальні за своєю структурою активні центри і регуляторні ділянки. В активному центрі відбувається зближення реагуючих речовин (субстратів, кофакторів), їх упорядкована орієнтація відносно один одного і молекули фермента, так звана індукована відповідність. Послідовні перетворення реагентів відбуваються у складі фермент-субстратного комплексу енергетично вигідним шляхом. При Ф.к. хімічне перетворення може складатися із ряду проміжних стадій. Важливу роль у Ф.к. відіграє алостерична регуляція. Вивчення тонких механізмів Ф.к. засвідчило, що в їх основі лежать ті ж закони і принципи, на яких засновані звичайні хімічні реакції. Розроблені моделі Ф.к. для окремих класів ферментів. Єдина теорія Ф.к. не розроблена, бо механізми перебігу ферментативних реакцій складні і різноманітні, залежать від великого числа змінних величин і в ряді випадків не піддаються математичному опису.

високоспеціалізовані білкові сполуки, які є біокаталізаторами біохімічних процесів, прискорюють протікання хімічних реакцій в живих організмах. Вони синтезуються клітинами організму.

нитєвидні структури цитоплазми. Виконують у клітині рухливу і скелетну функції. Складаються з протофібрил. Скорочувальні Ф. містять білок-актин, спеціальні Ф. м'язових клітин мають також міозин. Міофібрили змінюють свою структуру в процесах скорочення і розслаблення. Тонофібрили (деякі з них містять кератин) надають клітинам пружності та жорсткості.

білки, поліпептидні ланцюги яких розташовуютьсяупорядковано відносно одної вісі. Утворюють довгі волокна (фібрили) або шари. Стійкі до дії протеолітичних ферментів. До Ф.б. відноситься основні структурні білки сполучної тканини колаген і еластин, кератини волосся і рогових утворень, фіброїн натурального шовку. Вони надають тканинам і структурам жорсткості, міцності, еластичності. Фібрилярні білкові структури виявляються як у середині клітин (міофібрили, кератини), так і поза клітинами (колагенові волокна, шовк). Конформації основних типів Ф.б. належать до структур типу α-спіралі (α-кератин), складчатого шару (β-кератин, фіброїн) або суперспіралі (колаген). Різноманітність молекулярних структур Ф.б. забезпечується також за рахунок різниць в упаковці ланцюгів. Деякі глобулярні білки можуть перетворюватися у фібрилярну форму (наприклад, при денатурації), а з Ф.б. за певних умов можуть утворюватися глобулярні структури.

білок, який утворюється з фібриногену плазми крові під дією ферменту тромбіна; кінцевий продукт згортання крові, структурна основа тромб. Утворюється у декілька стадій. Спочатку під дією тромбіна відα-ланцюгів фібриногена послідовно відщеплюються два фібринопептиди А і від β-ланцюгів - два фібринопептиди Б. Потім відбувається спонтанна полімеризація утворених фібрин-мономерів у згустки, які стабілізуються згортаючим фактором ХІІІа у міцний фібринполімер, здатний виконувати кровозупинну функцію. Молекулярні аномалії фібриногена (часто вроджені) у людей викликають до порушення однієї із стадій перетворення фібриногена у Ф., що порушує згортання крові і проявляється кровоточивістю.

складний білок (глікопротеїн) плазми крові. Важливий компонент системи згортання крові (фактор 1). Складається з двох однакових сполучених дисульфідними зв'язками субодиниць, кожна з яких представлена трьома поліпептидними ланцюгами (α, β, γ), також сполученими між собою дисульфідними мостиками. Під дією тромбіна Ф. перетворюється у фібрин. Біосинтез здійснюється переважно в клітинах печінки. Вміст у плазмі крові здорової людини 300-500 мг%. Препарати Ф. застосовують у медицині.

фібрилярний білок із групи склеропротеїнів. Складає основну масу (біля 2/3) натурального шовкового волокна і павутини. Являє собою в'язку сироподібну рідину, яка твердне на повітрі в міцну нерозчинну нитку. Волокна шовку складаються з 2 елементарних ниток Ф., обгорнутих оболонкою з іншого білка - серицину. Ф. містить велику кількість гліцину, аланіну, серину, тирозину. Вторинна структура Ф. (типу складчастого шару) утворюється за рахунок антипаралельного розташування пептидних ланцюгів і підтримується міжмолекулярними водневими зв'язками.

кофермент багатьох флавінозалежних дегідрогеназ. Поширені у живих організмах. Молекула Ф. складається з аденозин-5^/-фосфату і ФМН. Вмістимі Ф. флавопротеїди входять до складу дихального ланцюга. Основна функція Ф. - окиснення відновленого НАД. У якості коферментів оксидаз D- і L-амінокислот відновлені Ф. і ФМН можуть безпосередньо взаємодіяти з молекулярним киснем з утворенням пероксид гідрогену. Ф. синтезується з ФМН і АТФ під впливом аденілтрансферази.

5'-фосфатний етер рибофлавіну (вітаміну В₂), кофермент деяких флавінзалежних дегідрогеназ (оксидаз L-амінокислот, НАД^.Н і НАДФ^.Н - дегідрогеназ та ін.), що містяться в усіх живих клітинах. Ізоалаксазинове кільце Ф. здатне піддаватися оборотному окисненню - відновленню, приєднуючи 2 атоми Гідрогену від відновлених нікотинамідних коферментів або окиснювальних субстратів. Ф. синтезується з вільного рибофлавіну і АТФ під впливом флавокінази. Ф. - попередник іншого флавінового коферменту флавінаденіндинуклеотиду (ФАД).

група водорозчинних сполук, молекули яких містять птеридинове ядро, залишки параамінобензойної і глутамінової кислот.

Найпоширеніші у природі: фолієва кислота (птероїлглутамінова кислота) і її поліглутамати. Наявний в усіх тваринних тканинах, рослинах і у мікроорганізмах. Тварини і людина не синтезують Ф. і повинні одержувати його з їжею; може синтезуватися мікрофлорою кишківника. Відновлена форма фолієвої кислоти - тетрагідрофолієва кислота - і її похідні беруть участь як коферменти у ферментативних реакціях переносу одновуглецевих фрагментів (СН₃-, -СН₂-, -СНО та ін.) при обміні амінокислот (серину, гліцину, гістидину), біосинтезі метіоніну, пуринових і піримідинових основ. Нестача Ф. в організмі веде до порушення росту і розвитку макроцитарної анемії. багаті Ф. свіжі овочі, полуниці, печінка, дріжджі. Добова потреба дорослої людини - 400 мкг. Антиметаболіти Ф. (аміноптерин, аметотоптерин) мають цито- і канцеростатичні властивості і діють як імунодепресанти при трансплантації органів.

гонадотропний гормон хребетних. Виробляється базофільними клітинами передньої частини аденогіпофіза. Стимулює розвиток фолікул до настання овуляції у самок, сперматогенез, посилює секрецію статевих стероїдів (естрогенів, андрогенів), підвищує чутливість статевих залоз до лютропіну. глікопротеїд, побудований із α-, β-субодиниць. Діє спільно з лютропіном. Регуляція синтезу і секреції Ф. здійснюється рилізинг - гормоном фоліберином, який виробляється гіпоталамусом, а також вмістом у крові андрогенів і естрогенів.

ферменти класу гідролаз. Каталізують реакції гідролізуестерів фосфатної кислоти. Ф., які розщеплюють диетери фосфатної кислоти (наприклад, нуклеази), відносять до дифосфатаз. Ф. поширені в усіх живих клітинах і відіграють важливу роль у регуляції обміну фосфорильованих сполук, а також у підтриманні відповідного рівня фосфату. В залежності від величини оптимуму рН дії ферментів розрізняють кислі Ф. і лужні Ф. Визначення їх активності у сироватці крові людини і тварин використовують для діагностики деяких захворювань.

складні ліпіди, в молекулах яких присутній залишок фосфатної кислоти. Ф. - естери фосфатної кислоти і гліцеролу або аміноспирту сфінгозину, які за допомогою етерного або амідного зв'язку сполучені з залишками насичених і ненасичених жирних кислот.

До важливих Ф. належать: фосфатидилетаноламіни, фосфатидилхоліни, фосфатидилгліцероли, фосфатидилсерини, дифосфатидгліцероли (кардіоліпіни), фосфатидилінозити. Входять до складу клітинних і субклітинних структур тварин, рослин, мікроорганізмів. Наявність полярних і неполярних угрупувань у молекулах Ф. обумовлює своєрідні фізико-хімічні властивості і специфічну роль Ф. у побудові і функціонуванні біологічних мембран. Основну роль у біосинтезі Ф. виконують цитидинові нуклеотиди, за допомогою яких будуються фосфодиетерні зв'язки.

Біосинтез здійснюється переважно у печінці, тканинах кишківника, нирках, м'язах, у менших кількостях - у мозку.

Катаболізм Ф. відбувається під впливом ліпаз (фосфоліпази А₁, А₂, С, D), що кталізують специфічне розщеплення естерних і фосфодиетерних зв'язків.

природні сполуки із групи фосфатидів (клас ліпідів), естери холіну і дигліцеридфосфатних (фосфатидових) кислот.

Багатогранність молекулярних форм Ф. визначається будовою і складом залишків жирних кислот. Поширені в організмах тварин (в еритроцитах, спермі, мозку, яєчному жовтку; багаті Ф. органи з високою інтенсивністю обміну - печінці, серцевому м'язі), рослин (в бобах сої, насінні соняшнику, пророщеному зерні пшениці). Поряд з іншими фосфатидами Ф. входить до складу біологічних мембран.

Біосинтез Ф. відбувається при фосфорилюванні холіну під впливом холінкінази, холінфосфатцитидинтрансферази. В організмі можливий перехід фосфатидилетаноламінів у Ф.

проміжні сполуки у метаболізмі фосфоліпідів. Зустрічаються в незначних кількостях у тваринних і рослинних тканинах. Використовують як вихідні сполуки в хімічному синтезі багатьох груп фосфоліпідів.

природні сполуки із групи фосфатидів (клас ліпідів).

Естери етаноламіну (коламіну) і дигліцеридфосфатних (фосфатидових) кислот, які різняться за складом жирних кислот. Найчастіше зустрічається пальмітинова, стеаринова, олеїнова і полієнові С₂₀-С₂₂ кислоти. Містяться у деяких тваринних і рослинних тканинах, мікроорганізмах; багата Ф. нервова тканина. Поряд із фосфатидилхолінами Ф. - основні ліпідні компоненти біологічних мембран. Етаноламін, надходячи з їжею або будучи синтезований із серину і гліцину фосфорилюється АТФ у присутності етаноламінфосфокінази з утворенням фосфорилетаноламіну, який, взаємодіючи з цитидинтрифосфатом під впливом етаноламінфосфатцитидилтрансферази, утворює цитидиндифосфатетаноламін.

ферменти класу гідролаз. Каталізують гідроліз фосфогліцеридів. У залежності від місця дії на фосфогліцерид розрязняють Ф. А, В, С, D.
Ф. А відщеплюють залишок жирної кислоти у положенні
2 (утворений при цьому токсичний лізофосфатид гідролізується
Ф. В), Ф. С викликає гідроліз зв'язку між гліцеролом і фосфатною кислотою, а Ф. D каталізує відщеплення спиртової групи.

складні глобулярні білки. Містять фосфатні групи, приєднані до залишків серину і треоніну поліпептидного ланцюга. Поширені у живих організмах, беруть участь у регуляції активності ядра, окиснювальних процесах у мітохондріях, транспорті йонів в клітині. До Ф. належать казеїн молока і вітелін яєчного жовтка, іхтулін ікри риб, деякі ферменти (фосфоглюкомутаза, пепсин, окремі фосфатази).

ферменти класу трансфераз. Каталізують реакції фосфоролізу оліго- і поліцукоридів, а також нуклеозидів з утворенням монофосфорних етерів цукрів. Беруть участь у регуляції розпаду ("мобілізації”) запасних вуглеводів: глікогену і крохмалю; утворений при цьому глюкозо-1-фосфат залучається у численні реакції обміну речовин і енергії.

включення в молекулу залишку фосфатної кислоти. У живих клітинах здійснюється ферментами класу трансфераз (кіназами, фосфомутазами, фосфорилазами). Відіграє важливу роль в обмінних процесах, оскільки багаточисленні сполуки вступають у реакції обміну речовин лише у фосфорильованій (активованій) формі. Каталізоване протеїнкіназами Ф. білків (зокрема, ферментів) виконує регуляторну функцію. Важливе значення в енергетиці живої клітини має Ф. АДФ з утворенням АТФ, яке відбувається під впливом поліферментної системи за рахунок окиснення низькомолекулярних сполук киснем у дихальному ланцюзі (окиснювальне фосфорилювання) або в анаеробних умовах (наприклад, гліколітичне фосфорилювання). Енергія, акумульована у вигляді високоенергетичних зв'язків АТФ, використовується організмом для руху, синтезу необхідних речовин і т.п. У фотосинтезуючих організмів Ф. АДФ з утворенням АТФ може також відбуватися при фотосинтезі (фотофосфорилювання).

теж саме, що кінази. Крім того, до Ф. відносять ферменти, які каталізують внутрімолекулярний перенос фосфатного залишку.

моноцукрид із групи гексоз (кетогексоз). Поширена в природі. У вільному вигляді міститься в зелених частинах рослин, плодах, меді (понад 50%), у фуранозній формі (у водних розчинах міститься в піранозній формі) входить до складу олігоцукоридів (мелецитози, біфуркози, рафінози, стахіози), поліцукридів (інулін, флеани, бактеральні левани).

Бере участь у підтриманні тургору рослинних клітин. Фосфати D-Ф. (фруктозо-1,6-дифосфат, фруктозо-6-фосфат) - проміжні продукти темнової фази фотосинтезу, гліколізу, спиртового бродіння. Ф. значно солодша від інших цукрів. Використовують у харчовій промиловості і медицині.

циклічні форми моноцукоридів. Містять п'ятичленний тетрагідрофурановий цикл. У водних розчинах концентрація фуранозних форм моноцукоридів незначна. Здатність утворювати фуранозний цикл помітно виражена у D-рибози. Глікозиди, в яких вуглеводна частина представлена Ф., називаються фуранозидами. До назви моноцукоридів, що існують у формі Ф., додається закінчення ...фураноза (наприклад, глюкофураноза - глюкоза у формі Ф).