Біохімія 102 хімія ...

протеолітичний фермент шлункового соку хребетних. Виробляється клітинами слизової шлунка у формі неактивного попередника пепсиногену, перетворення якого у П. відбувається автокаталітично у присутності хлоридної кислоти шлункового соку, а також під впливом активного пепсину.

П. гідролізує внутрішні пептидні зв'язки у білках і пептидах з утворенням простіших пептидів і вільних амінокислот. Відкрив у 1836 р. Т. Шванк;у 1930 р. одержав Дж. Нортроп у кристалічному вигляді. Молекула П. - поліпептидний ланцюг (327 амінокислотних залишків), містить 3 дисульфідних зв'язки і залишок фосфатної кислоти. Найлегше здійснює гідроліз пептидних зв'язків між ароматичними і дикарбоновими амінокислотами. Активний у кислому середовищі (оптимум рН біля 2,0).

протеолітичні ферменти. Здійснюють відщеплення кінцевих амінокислотних залишків від молекул білків і пептидів. Відповідно до характеру дії на субстрати розрізняють карбоксипептидази, амінопептидази і дипептидази, що каталізують гідроліз дипептидів до вільних амінокислот.

органічні речовини, побудовані з залишків амінокислот, сполучених пептидним зв'язком. За числом амінокислотних залишків розрізняють ди-, три-, тетрапептиди і т. д., а також поліпептиди. Молекула П. - лінійний, як правило, ланцюг з аміногрупою (-NH₂) на одному і карбоксильною групою (-СООН) на другому кінці. Зустрічаються П. з замкнутим ланцюгом - циклопептиди (багаточисленні токсини, гормони, антибіотики). До П. належать багато біологічно активних речовин: глутатіон та деякі гормони (глюкагон, вазопресин, окситоцин та ін.). У живих клітинах П. синтезуються з амінокислот або утворюються при ферментативному розщепленні білків. Шляхом хімічного синтезу одержані активні природні П. і їх численні аналоги.

вид амідного зв'язку; виникає в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH₂) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) другої амінокислоти.

Пептидна група у білках і пептидах є у стані кето-енольної таутомерії (існування деяких хімічних сполук у вигляді структурних ізомерів, які здатні вільно переходити один в одного). Ферментативне утворення П.з. у живих клітинах відбувається у процесі біосинтезу білка.

опорні полімери клітинної стінки бактерій, які мають сітчасту структуру і утворюють жорсткий зовнішній каркас бактеріальної клітини. П. складаються з протяжних поліцукоридних ланцюгів з поперечними зшивками із відносно коротких пептидних мостиків. Бактерицидна дія лізоциму пояснюється розщепленням поліцукоридної частин.

послідовність амінокислотних фрагментів, міцно з'єднаних пептидними зв'язками (−СО−NH−). Існує період напівжиття білкових молекул - для більшості білків він складає біля 2-х тижнів. Якщо відбувся розрив хоча б одного пептидного зв'язку, тоутвориться вже інший білок.

це послідовність розташування мононуклеотидів у полінуклеотидному ланцюзі, зв'язаних з ОН-групою при 3-ому або 5-ому карбоновому атомах, тобто 3,5-фосфоефірними зв'язками.

група природних сполук (цитозин, урацил, тимін, а також мінорні П.о.), похідні гетероциклічної азотистої основи піримідину.

Входять до складу нуклеїнових кислот; завдяки здатності специфічно (за принципом комплементарності) взаємодіяти з пуриновими основами, вони беруть участь у кодуванні і передачі спадкової інформації. 

Структурні компоненти нуклеотидних коферментів, які відіграють важливу роль в обміні вуглеводів (похідні уридинфосфату) і ліпідів (похідні цитидинтрифосфату), антибіотиків і багатьох інших біолоігчно активних сполук. Біосинтез П.о. розпочинається з утворення піримідинового кільця оротової кислоти з карбамоїлфосфату і аспарагінової кислоти. Після приєднання до оротової кислоти D-рибозо - 5^/- фосфатного бокового ланцюга утворений нуклеотид (оротидилова кислота) декарбоксилюється з утворенням нуклеотиду урацилу (уридинмонофосфат). Уридинтрифосфат, утворений після дворазового фосфорилювання УМФ, амінується до цитидинтрифосфату. Нуклеотид тиміну (дезокситимінова кислота) виникає в реакції метилювання дезоксиуридинмонофосфату. Вільні П.о., що утворюються при розпаді нуклеїнових кислот, можуть повторно використовуватися для синтезу нуклеїнових кислот або підпадати під подальшу деградацію. Розпад П.о. відбувається в основному по відновлювальному шляху з утворенням деяких β-амінокислот. У більшості організмів вільні П.о. розпадаються до сечовини і NH₃. Окиснювальний шлях розпаду П.о. виявлений у деяких бактерій; він включає стадію барбітурової або метилбарбітурової кислоти і закінчується утворенням сечовини і малонової
(з урацилу) або метилмалонової (із тиміну) кислот.

кетокислота. Солі П.к. - пірувати - поширені у живих організмах.

Утворюються в результаті гліколізу або глікогенолізу, під час фотосинтезу, окисненні і переамінуванні деяких амінокислот, декарбоксилюванні солей оксалоацетатної кислоти. В анаеробних умовах піруват під впливом лактатдегідрогенази перетворюється в солі молочної кислоти, у процесі спиртового бродіння за участю піруватдекарбоксилази і алкогольдегідрогенази - в етанол. Одна з найважливіших обмінних реакцій, що каталізується піруватдегідрогеназним мультиферментним комплексом, - окиснення пірувату до ацетилкоферменту А, який далі окиснюється до СО₂ і Н₂О у циклі трикарбонових кислот. Ферментативне карбоксилювання пірувату (початкові реакції глюконеогенезу) утворює оксалоацетат, при переамінуванні пірувату з α-амінокислотами утворюється аланін.

поліферментний комплекс, що каталізує окиснювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти з утворенням ацетил-КоА у тканинах тварин, рослин, а також в аеробних мікроорганізмах. Завдяки цьому процесу вуглеводи (через піруват і ацетил-КоА) включаються у цикл трикарбонових кислот. П. складається з трьох ферментів (піруватдекарбоксилази, ліпоїлдегідрогенази, ліпоїлтрансацетилази), а також кофакторів (кофермент А, ФАД, НАД, ліпоєвої кислоти, тіамінпірофосфату, Мg²⁺), які перебувають у відповідних кількісних співвідношеннях і утворюють недисоційований у звичайних умовах коплекс.