ПРОСТАГЛАНДИНИбіологічно активні речовини, виявлені у тканинах і органах більшості тварин і людини, у деяких рослин. За хімічною природою - жирні кислоти, що мають скелет із 20 атомів карбону і циклопентанове кільце. Спочатку П.
розглядали як секрет простати (звідси і назва). Відомо біля 20 природних П. У
залежності від структури циклопентанового кільця розрізняють П. типів Е, F (фізіологічно найбільш
важливі), А, В, С, D. Цифровий індекс, що використовується у назвах П., означає число подвійних зв'язків (1-3) у бокових ланцюгах молекули. Для позначення П., які мають різне просторове положення гідроксилу, у циклі при С-9 додається відповідно грецька літера (α або β). Біосинтез П. здіснюється в сім'яних міхурцях, матці, мозку, тромбоцитах, міокарді, ендокринних залозах та ін. тканинах та органах. Найбагатше джерело природних П. - горгонієвий корал Plexaura nomomalla. |
ПРОСТЕТИЧНА ГРУПАнебілковий компонент складних білків (протеїдів), в т. ч. деяких ферментів (наприклад, флавінових). Міцно зв'язана з білком і стабілізує його структуру. |
ПРОТЕЇДИскладні білки, що містять небілковий компонент - простетичну групу. В
залежності від хімічної природи останньої П.
ділять на нуклеопротеїди, ліпопротеїди, фосфопротеїди та ін. |
ПРОТЕЇНИпрості білки. Побудовані лише з амінокислотних залишків. |
ПРОТРОМБІНскладний білок (глікопротеїд) плазми крові, важливий компонент системи згортання крові (фактор П). Білкова частина молекули побудована з одного поліпептидного ланцюга. Неактивний попередник фермента тромбіну, який бере участь в утворенні тромба. У організмі П. активується протеолітичним ферментом, фактором згортання крові Ха у присутності фактора V (проакцелерину) і йонів Ca2+ на поверхні фосфоліпідів мембран стимульованих клітин (тромбоцити, моноцити, ендотеліальні клітини). Біосинтез П. відбувається у клітинах печінки і регулюється вітаміном К. вміст П. у плазмі крові здорової людини 7-17мг%. |
ПРОФЕРМЕНТИнеактивні попередники ферментів. У вигляді П. утворюються численні протеолітичні ферменти (наприклад, пепсин у формі пепсиногену, трисин у формі трипсиногену), що запобігає руйнуванню клітин і тканин, в яких здійснюється біосинтез цих ферментів. Перетворення П. в активні форми регулюється фізіологічними і біологічними факторами. |
ПУРИНОВІ ОСНОВИгрупа природних сполук (аденін, гуанін, а також мінорні П.о.); похідні
гетероциклічної азотистої основи пурину. Входять до складу нуклеозидів, у яких П.о. пов'язані з рибозою чи
дезоксирибозою, а також нуклеотидів (фосфорних етерів нуклеозидів) -
структурних компонентів нуклеїнових кислот. Вміст П.о. у ДНК дорівнює вмісту
піримідинових основ; у РНК П.о. звичайно більше, ніж піримідинових. У нуклеїнових кислотах П.о. і піримідинові основи здійснюють кодування генетичної інформації і її реалізацію у процесі біосинтезу білка. Похідні П.о. відіграють також важливу роль у біоенергетиці клітини (АТФ), у механізмі гормональної регуляції (цАМФ, цГМФ), входять до складу нуклеотидних коферментів (НАД, НАДФ), вітамінів, антибіотиків та ін. біологічно активних речовин. |
РАФІНОЗАтрицукорид, побудований із залишків D-галактози, D-глюкози і D-фруктози. Один з найпоширеніших глікозидів цукрози як резервного матеріалу рослин. Разом з цукрозою Р. міститься у цукровому буряку, тростині, при виробництві цукру накопичується у мелясі. Ферментα-галактозидаза розщеплює Р. на галактозу і цукрозу, а інвертаза - на фруктозу і мелібіозу. |
РАЦЕМАЗИферменти класу ізомераз. Каталізують оборотні реакції перетворення стереоізомерів, які мають один асиметричний атом Карбону. Особливо широко поширені у бактерій і відіграють важливу роль у стереоізомерії амінокислот, оскільки до складу природних білків входять лише L-амінокислоти. Р. бактерій використовують для промислового одержання індивідуальних стереоізомерів із рацемічних сумішей. |
РЕНАТУРАЦІЯобернений перехід молекули біополімера (наприклад, білка або нуклеїнової кислоти) з денатурованого (неактивного) стану у нативний (біологічно активний). Якщо при денатурації білка фізико-хімічні зміни пов'язані з переходом поліпептидного ланцюга із щільно упакованого (упорядкованого) стану у безладний, то при Р. проявляється здатність білка до самоорганізації - шлях, який визначений послідовністю амінокислот у поліпептидному ланцюзі, тобто її первинною структурою, детермінованою спадковою інформацією. |