Біохімія 091 біологі ...

насичена вища жирна кислота. У вигляді гліцеридів міститься майже в усіх природних жирах (у коров'ячому салі 25%, у свинячому 30%), фосфатидах. Входить до складу восків (бджолинний віск, спермацет). Вихідний продукт для біосинтезу - ацетилкофермент А. В організмі (в мікросомних мембранах) шляхом складних реакцій, що вимагають присутності О₂ і відновленої форми НАДФ, із П.к., стеаринової та ін. насичених жирних кислот утворюються ненасичені жирні кислоти.

6-о-диметилгліцериновий етер D-глюконової кислоти. Виявлена в рослинах, тваринних тканинах, мікроорганізмах (дріжджі). Стимулює окиснювальні перетворення в організмі, може бути донором метильних груп у реакціях метилювання (подібно холіну), з чим і пов'язана її ліпотропна дія.

продукт сполучення β-аланіну з пантоєвою кислотою. Водорозчинна. Синтезується зеленими рослинами, мікроорганізмами, в т. ч. кишковою мікрофлорою. У складі коферменту А бере участь в обміні ліпідів, вуглеводів, білків та в інших процесах метаболізму.

Нестача П.к. в організмі викликає сповільнення росту, ураження шкіри, посивіння волосся, порушення діяльності нервової системи і шлунково-кишкового тракту; у людини зустрічається рідко, оскільки добова потреба його (10 мг) задовільняється при вживанні їжі
(П.к. міститься у багатьох продуктах тваринного і рослинного походження). Кальцієва сіль П.к. застосовується у медицині.

алкалоїд опійного маку, похідне ізохіноліну. Розслаблює гладенькі м'язи кровоносних судин, бронхів, кишківника. Гідрохлорид П. використовується у медицині.

рослинний протеолітичний фермент; каталізує розщеплення пептидних зв'язків у білках і пептидах, а також гідролізує аміди, етери і тіоетери. П. одержаний у кристалічному вигляді з молочного соку папаї, де міститься у великих кількостях. Молекула П. - поліпептидний ланцюг із 212 амінокислотних залишків.
Містить 4 дисульфідних мостики і каталітично важливий залишок цистеїну.

Ростовий фактор багатьох мікроорганізмів (у т.ч. кишківника тварин і людини), які синтезують із неї фолієву кислоту.

Будучи складовою частиною фолієвої кислоти, П.к. сприяє синтезу пуринів і піримідинів. Впливає на обмін деяких біогенних амінів. Етиловий (анестезин) і диетиламіноетиловий (новокаїн) етери П.к. використовуються у медицині.

гормон, що продукується паращитоподібними залозами. За хімічною природою - поліпептид із 83 амінокислотних залишків. Взаємодіючи з кальцитоніном, П. регулює рівень кальцію і фосфору у крові, тканинній рідині та кістковій тканині. Концентрація П. у крові від 0,1 до 0,5 мг/мл. органи-мішені П. - кісткова тканина і нирки, на які він діє через аденілатциклазу, підвищуючи утворення цАМФ. П. стимулює формування остеокластів, в результаті діяльності яких деполімеризуються мукополіцукриди основної речовини кістки, що призводить до декальцинації її і надходження Са²⁺ у кров. Понижуючи реабсорбцію солей фосфатної кислоти з первинної сечі, П. посилює видалення фосфору і таким чином понижує вміст його в крові. Секреція П. залежить від вмсіту Са²⁺ у крові: при зниженні його рівня утворення П. посилюється. Надлишок П. в організмі (гіперпаратиреоз) зумовлює руйнування кісткової тканини (можливі спонтанні переломи), нестача (гіпопаратиреоз) - до пониження вмісту Са²⁺ в крові, тетанії, затримки розвитку зубів.

кислі поліцукориди рослин. Основа молекул - ланцюги із 1 → 4 - зв'язаних залишківα-D-галактуронової кислоти або її метилового етеру, часто містять бокові ланцюжки, побудовані з залишків нейтральних моноцукридів (D-галактози, L-арабінози, D-ксилози, L-рамнози). П.р. схильні до утворення драглів, особливо при підкисленні, у присутності двовалентних катіонів або великих кількостей цукрози. Одержують П.р. з яблук, лимонів, цукрового буряка, кошиків соняшнику.

моноцукриди з 5 атомами Карбону в молекулі: арабіноза, рибоза, дезоксирибоза, ксилоза, рибулозата ін.

протеолітичний фермент шлункового соку хребетних. Виробляється клітинами слизової шлунка у формі неактивного попередника пепсиногену, перетворення якого у П. відбувається автокаталітично у присутності хлоридної кислоти шлункового соку, а також під впливом активного пепсину.

П. гідролізує внутрішні пептидні зв'язки у білках і пептидах з утворенням простіших пептидів і вільних амінокислот. Відкрив у 1836 р. Т. Шванк;у 1930 р. одержав Дж. Нортроп у кристалічному вигляді. Молекула П. - поліпептидний ланцюг (327 амінокислотних залишків), містить 3 дисульфідних зв'язки і залишок фосфатної кислоти. Найлегше здійснює гідроліз пептидних зв'язків між ароматичними і дикарбоновими амінокислотами. Активний у кислому середовищі (оптимум рН біля 2,0).

протеолітичні ферменти. Здійснюють відщеплення кінцевих амінокислотних залишків від молекул білків і пептидів. Відповідно до характеру дії на субстрати розрізняють карбоксипептидази, амінопептидази і дипептидази, що каталізують гідроліз дипептидів до вільних амінокислот.

органічні речовини, побудовані з залишків амінокислот, сполучених пептидним зв'язком. За числом амінокислотних залишків розрізняють ди-, три-, тетрапептиди і т. д., а також поліпептиди. Молекула П. - лінійний, як правило, ланцюг з аміногрупою (-NH₂) на одному і карбоксильною групою (-СООН) на другому кінці. Зустрічаються П. з замкнутим ланцюгом - циклопептиди (багаточисленні токсини, гормони, антибіотики). До П. належать багато біологічно активних речовин: глутатіон та деякі гормони (глюкагон, вазопресин, окситоцин та ін.). У живих клітинах П. синтезуються з амінокислот або утворюються при ферментативному розщепленні білків. Шляхом хімічного синтезу одержані активні природні П. і їх численні аналоги.

вид амідного зв'язку; виникає в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH₂) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) другої амінокислоти.

Пептидна група у білках і пептидах є у стані кето-енольної таутомерії (існування деяких хімічних сполук у вигляді структурних ізомерів, які здатні вільно переходити один в одного). Ферментативне утворення П.з. у живих клітинах відбувається у процесі біосинтезу білка.

опорні полімери клітинної стінки бактерій, які мають сітчасту структуру і утворюють жорсткий зовнішній каркас бактеріальної клітини. П. складаються з протяжних поліцукоридних ланцюгів з поперечними зшивками із відносно коротких пептидних мостиків. Бактерицидна дія лізоциму пояснюється розщепленням поліцукоридної частин.

послідовність амінокислотних фрагментів, міцно з'єднаних пептидними зв'язками (−СО−NH−). Існує період напівжиття білкових молекул - для більшості білків він складає біля 2-х тижнів. Якщо відбувся розрив хоча б одного пептидного зв'язку, тоутвориться вже інший білок.

це послідовність розташування мононуклеотидів у полінуклеотидному ланцюзі, зв'язаних з ОН-групою при 3-ому або 5-ому карбоновому атомах, тобто 3,5-фосфоефірними зв'язками.

група природних сполук (цитозин, урацил, тимін, а також мінорні П.о.), похідні гетероциклічної азотистої основи піримідину.

Входять до складу нуклеїнових кислот; завдяки здатності специфічно (за принципом комплементарності) взаємодіяти з пуриновими основами, вони беруть участь у кодуванні і передачі спадкової інформації. 

Структурні компоненти нуклеотидних коферментів, які відіграють важливу роль в обміні вуглеводів (похідні уридинфосфату) і ліпідів (похідні цитидинтрифосфату), антибіотиків і багатьох інших біолоігчно активних сполук. Біосинтез П.о. розпочинається з утворення піримідинового кільця оротової кислоти з карбамоїлфосфату і аспарагінової кислоти. Після приєднання до оротової кислоти D-рибозо - 5^/- фосфатного бокового ланцюга утворений нуклеотид (оротидилова кислота) декарбоксилюється з утворенням нуклеотиду урацилу (уридинмонофосфат). Уридинтрифосфат, утворений після дворазового фосфорилювання УМФ, амінується до цитидинтрифосфату. Нуклеотид тиміну (дезокситимінова кислота) виникає в реакції метилювання дезоксиуридинмонофосфату. Вільні П.о., що утворюються при розпаді нуклеїнових кислот, можуть повторно використовуватися для синтезу нуклеїнових кислот або підпадати під подальшу деградацію. Розпад П.о. відбувається в основному по відновлювальному шляху з утворенням деяких β-амінокислот. У більшості організмів вільні П.о. розпадаються до сечовини і NH₃. Окиснювальний шлях розпаду П.о. виявлений у деяких бактерій; він включає стадію барбітурової або метилбарбітурової кислоти і закінчується утворенням сечовини і малонової
(з урацилу) або метилмалонової (із тиміну) кислот.

кетокислота. Солі П.к. - пірувати - поширені у живих організмах.

Утворюються в результаті гліколізу або глікогенолізу, під час фотосинтезу, окисненні і переамінуванні деяких амінокислот, декарбоксилюванні солей оксалоацетатної кислоти. В анаеробних умовах піруват під впливом лактатдегідрогенази перетворюється в солі молочної кислоти, у процесі спиртового бродіння за участю піруватдекарбоксилази і алкогольдегідрогенази - в етанол. Одна з найважливіших обмінних реакцій, що каталізується піруватдегідрогеназним мультиферментним комплексом, - окиснення пірувату до ацетилкоферменту А, який далі окиснюється до СО₂ і Н₂О у циклі трикарбонових кислот. Ферментативне карбоксилювання пірувату (початкові реакції глюконеогенезу) утворює оксалоацетат, при переамінуванні пірувату з α-амінокислотами утворюється аланін.

поліферментний комплекс, що каталізує окиснювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти з утворенням ацетил-КоА у тканинах тварин, рослин, а також в аеробних мікроорганізмах. Завдяки цьому процесу вуглеводи (через піруват і ацетил-КоА) включаються у цикл трикарбонових кислот. П. складається з трьох ферментів (піруватдекарбоксилази, ліпоїлдегідрогенази, ліпоїлтрансацетилази), а також кофакторів (кофермент А, ФАД, НАД, ліпоєвої кислоти, тіамінпірофосфату, Мg²⁺), які перебувають у відповідних кількісних співвідношеннях і утворюють недисоційований у звичайних умовах коплекс.

рідка або драглеподібна частина біологічних структур - крові, лімфи, клітин (цитоплазма) та ін.

зовнішня оболонка тваринної клітини; складається з ліпідного бішару і білків, які представлені в такій кількості, як і ліпіди. В плазматичній мембрані білки або знаходяться в ліпідному бішарі, або приєднані до нього.

природні чи синтетичні біополімери, побудовані з залишків багатьох нуклеотидів (мононуклеотидів).

полімери, побудовані з залишків амінокислот (від 10 до декількох десятків). Умовна межа між П. і білками лежить у ділянці (нижче неї - П., вище - білки). Біосинтез білків на рибосомах здійснюється у вигляді поліпептидних ланцюгів ("один ген - один поліпептидний ланцюг”). Білок може складатися з кількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких синтезується окремо, і лише після цього вони сполучаються (як, наприклад, у гемоглобіні). Численні антибіотики, гормони, токсини - П. Здійснений хімічний синтез багатьох П.

високомолекулярні вуглеводи, молекули яких побудовані з моноцукоридних залишків, сполучених глікозидними зв'язками. Утворені при цьому ланцюги можуть бути лінійними або розгалуженими. До складу найпростіших П. входять залишки тільки одного моноцукориду (гомополіцукориди), складніші П. (гетерополіцукориди) побудовані з залишків двох і більше моноцукоридів і можуть мати регулярно повторювані олігоцукоридні блоки. Крім звичайних гексоз і пентоз, зустрічаються дезоксицукри, аміноцукри (глюкозамін, галактозамін), уронові кислоти. Частина гідроксильних груп деяких П. ацильована залишками ацетатної, сульфатної, фосфатної та ін. кислот. Вуглеводні ланцюги П. можуть бути ковалентно пов'язані із пептидними ланцюгами з утворенням глікопротеїдів. Властивості та біологічні функції П. надзвичайно різноманітні. Деякі лінійні регулярні гомополіцукориди (целюлоза, хітин, ксилани, манани) не розчиняються у воді через міцні міжмолекулярні асоціації. Складніші П. схильні до утворення драглів (агар, альгінові кислоти, пектини), а розгалужені П. добре розчинні у воді (глікоген, декстрини). Кислотний чи ферментативний гідроліз П. призводить до повного або часткового розщеплення глікозидних зв'язків і утворення відповідно моно- або олігоцукоридів.

пігменти рослин і тварин, в основі молекул яких лежить структура з чотирьох пірольних кілець - порфін. Важливе біологічне значення мають Fe-комплекси П. (входять до складу гемоглобінів, ряду ферментів) і Mg-комплекс П. (хлорофіл і його аналоги). Біосинтез П. у клітинах відбувається з гліцину і бурштинової кислоти.

жіночий стероїдний статевий гормон хребетних. Виробляється жовтим тілом яєчника, плацентою, а також (у невеликих кількостях) корою наднирників і сім'яниками.

Синтез і секреція П. регулюються лютеїнізуючим гормоном і хоріотичним гонадотропіном. Концентрація П. у плазмі крові жінок залежить від фази статевого циклу: 0,03 - 0,2 мкг% (фолікулярна), 1-3,0 мкг% (лютеїнова); при вагітності - 15-20 мкг%. П. і його природні і синтетичні похідні (гестагени) використовуються в медицині. П. виявлений у безхребетних (голкошкрі, молюски) і у квіткових рослинах.

виробляється особливими ацидофільними клітинами передньої частини аденогіпофіза і має широкий спектр дії. У ссавців стимулює розвиток молочних залоз і лактацію, виявлення материнського інстинкту, ріст внтурішніх органів. За хімічною природою - білок, побудований з 198 амінокислотних залишків, структурно близький до гормону росту і до плацентарного лактогенного гормону. Секреція П. регулюється гіпоталамічними рилізинг - гормонами, естрогенами, прогестороном і β-ендорфіном.

глобулярні білки. Містяться в зернах злаків. Разом з глютелінами утворюють запасні білки (ендосперма насіння) і складають основну масу клейковини зерна пшениці. Полідисперсні речовини, комплекс білків з подібними властивостями. П. бідні на окремі незамінні амінокислоти, містять велику кількість глутамінової кислоти (46%) і проліну (до 14%). Основні представники П. - гліадинендосперма зерен пшениці і жита, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, кафірин сорго і авенін вівса. Вміст П. у зернах злаків - 5% від сухої ваги.

гетероциклічна амінокислота. Входить до складу всіх природних білків. Багато П. у рослинних білках - проламінах, фібрилярних білках, β-казеїні. П. - складова частина інсуліну, адренокортикотропного гормону, граміцидину та ін. біологічно важливих пептидів. Єдина амінокислота, що не утворює α-спіраль і суттєво впливає на третинну структуру білка. Гідроксилювання пептидного П. зумовлює його перехід у оксипролін. Метаболізм П. тісно пов'язаний з глутаміновою кислотою.

біологічно активні речовини, виявлені у тканинах і органах більшості тварин і людини, у деяких рослин. За хімічною природою - жирні кислоти, що мають скелет із 20 атомів карбону і циклопентанове кільце.

Спочатку П. розглядали як секрет простати (звідси і назва). Відомо біля 20 природних П. У залежності від структури циклопентанового кільця розрізняють П. типів Е, F (фізіологічно найбільш важливі), А, В, С, D.

Цифровий індекс, що використовується у назвах П., означає число подвійних зв'язків (1-3) у бокових ланцюгах молекули. Для позначення П., які мають різне просторове положення гідроксилу, у циклі при С-9 додається відповідно грецька літера (α або β). Біосинтез П. здіснюється в сім'яних міхурцях, матці, мозку, тромбоцитах, міокарді, ендокринних залозах та ін. тканинах та органах. Найбагатше джерело природних П. - горгонієвий корал Plexaura nomomalla.

небілковий компонент складних білків (протеїдів), в т. ч. деяких ферментів (наприклад, флавінових). Міцно зв'язана з білком і стабілізує його структуру.

складні білки, що містять небілковий компонент - простетичну групу. В залежності від хімічної природи останньої П. ділять на нуклеопротеїди, ліпопротеїди, фосфопротеїди та ін.
До П. відносяться багато ферментів.

прості білки. Побудовані лише з амінокислотних залишків.
До П. відносяться багаточисленні ферменти.
Інколи термін "П” вживається як синонім всіх білків.

складний білок (глікопротеїд) плазми крові, важливий компонент системи згортання крові (фактор П). Білкова частина молекули побудована з одного поліпептидного ланцюга. Неактивний попередник фермента тромбіну, який бере участь в утворенні тромба. У організмі П. активується протеолітичним ферментом, фактором згортання крові Ха у присутності фактора V (проакцелерину) і йонів Ca²⁺ на поверхні фосфоліпідів мембран стимульованих клітин (тромбоцити, моноцити, ендотеліальні клітини). Біосинтез П. відбувається у клітинах печінки і регулюється вітаміном К. вміст П. у плазмі крові здорової людини 7-17мг%.

неактивні попередники ферментів. У вигляді П. утворюються численні протеолітичні ферменти (наприклад, пепсин у формі пепсиногену, трисин у формі трипсиногену), що запобігає руйнуванню клітин і тканин, в яких здійснюється біосинтез цих ферментів. Перетворення П. в активні форми регулюється фізіологічними і біологічними факторами.

група природних сполук (аденін, гуанін, а також мінорні П.о.); похідні гетероциклічної азотистої основи пурину.

Входять до складу нуклеозидів, у яких П.о. пов'язані з рибозою чи дезоксирибозою, а також нуклеотидів (фосфорних етерів нуклеозидів) - структурних компонентів нуклеїнових кислот. Вміст П.о. у ДНК дорівнює вмісту піримідинових основ; у РНК П.о. звичайно більше, ніж піримідинових.

У нуклеїнових кислотах П.о. і піримідинові основи здійснюють кодування генетичної інформації і її реалізацію у процесі біосинтезу білка. Похідні П.о. відіграють також важливу роль у біоенергетиці клітини (АТФ), у механізмі гормональної регуляції (цАМФ, цГМФ), входять до складу нуклеотидних коферментів (НАД, НАДФ), вітамінів, антибіотиків та ін. біологічно активних речовин.