Біохімія 102 хімія ...

біологічно активні речовини, виявлені у тканинах і органах більшості тварин і людини, у деяких рослин. За хімічною природою - жирні кислоти, що мають скелет із 20 атомів карбону і циклопентанове кільце.

Спочатку П. розглядали як секрет простати (звідси і назва). Відомо біля 20 природних П. У залежності від структури циклопентанового кільця розрізняють П. типів Е, F (фізіологічно найбільш важливі), А, В, С, D.

Цифровий індекс, що використовується у назвах П., означає число подвійних зв'язків (1-3) у бокових ланцюгах молекули. Для позначення П., які мають різне просторове положення гідроксилу, у циклі при С-9 додається відповідно грецька літера (α або β). Біосинтез П. здіснюється в сім'яних міхурцях, матці, мозку, тромбоцитах, міокарді, ендокринних залозах та ін. тканинах та органах. Найбагатше джерело природних П. - горгонієвий корал Plexaura nomomalla.

небілковий компонент складних білків (протеїдів), в т. ч. деяких ферментів (наприклад, флавінових). Міцно зв'язана з білком і стабілізує його структуру.

складні білки, що містять небілковий компонент - простетичну групу. В залежності від хімічної природи останньої П. ділять на нуклеопротеїди, ліпопротеїди, фосфопротеїди та ін.
До П. відносяться багато ферментів.

прості білки. Побудовані лише з амінокислотних залишків.
До П. відносяться багаточисленні ферменти.
Інколи термін "П” вживається як синонім всіх білків.

складний білок (глікопротеїд) плазми крові, важливий компонент системи згортання крові (фактор П). Білкова частина молекули побудована з одного поліпептидного ланцюга. Неактивний попередник фермента тромбіну, який бере участь в утворенні тромба. У організмі П. активується протеолітичним ферментом, фактором згортання крові Ха у присутності фактора V (проакцелерину) і йонів Ca²⁺ на поверхні фосфоліпідів мембран стимульованих клітин (тромбоцити, моноцити, ендотеліальні клітини). Біосинтез П. відбувається у клітинах печінки і регулюється вітаміном К. вміст П. у плазмі крові здорової людини 7-17мг%.

неактивні попередники ферментів. У вигляді П. утворюються численні протеолітичні ферменти (наприклад, пепсин у формі пепсиногену, трисин у формі трипсиногену), що запобігає руйнуванню клітин і тканин, в яких здійснюється біосинтез цих ферментів. Перетворення П. в активні форми регулюється фізіологічними і біологічними факторами.

група природних сполук (аденін, гуанін, а також мінорні П.о.); похідні гетероциклічної азотистої основи пурину.

Входять до складу нуклеозидів, у яких П.о. пов'язані з рибозою чи дезоксирибозою, а також нуклеотидів (фосфорних етерів нуклеозидів) - структурних компонентів нуклеїнових кислот. Вміст П.о. у ДНК дорівнює вмісту піримідинових основ; у РНК П.о. звичайно більше, ніж піримідинових.

У нуклеїнових кислотах П.о. і піримідинові основи здійснюють кодування генетичної інформації і її реалізацію у процесі біосинтезу білка. Похідні П.о. відіграють також важливу роль у біоенергетиці клітини (АТФ), у механізмі гормональної регуляції (цАМФ, цГМФ), входять до складу нуклеотидних коферментів (НАД, НАДФ), вітамінів, антибіотиків та ін. біологічно активних речовин.

трицукорид, побудований із залишків D-галактози, D-глюкози і D-фруктози. Один з найпоширеніших глікозидів цукрози як резервного матеріалу рослин. Разом з цукрозою Р. міститься у цукровому буряку, тростині, при виробництві цукру накопичується у мелясі. Ферментα-галактозидаза розщеплює Р. на галактозу і цукрозу, а інвертаза - на фруктозу і мелібіозу.

ферменти класу ізомераз. Каталізують оборотні реакції перетворення стереоізомерів, які мають один асиметричний атом Карбону. Особливо широко поширені у бактерій і відіграють важливу роль у стереоізомерії амінокислот, оскільки до складу природних білків входять лише L-амінокислоти. Р. бактерій використовують для промислового одержання індивідуальних стереоізомерів із рацемічних сумішей.

обернений перехід молекули біополімера (наприклад, білка або нуклеїнової кислоти) з денатурованого (неактивного) стану у нативний (біологічно активний). Якщо при денатурації білка фізико-хімічні зміни пов'язані з переходом поліпептидного ланцюга із щільно упакованого (упорядкованого) стану у безладний, то при Р. проявляється здатність білка до самоорганізації - шлях, який визначений послідовністю амінокислот у поліпептидному ланцюзі, тобто її первинною структурою, детермінованою спадковою інформацією.