протеолітичний фермент шлункового соку хребетних. Виробляється клітинами
слизової шлунка у формі неактивного попередника пепсиногену, перетворення якого
у П.
відбувається автокаталітично у присутності хлоридної кислоти шлункового соку, а
також під впливом активного пепсину.
П. гідролізує внутрішні пептидні зв'язки у білках і пептидах з утворенням
простіших пептидів і вільних амінокислот. Відкрив у 1836 р. Т. Шванк;у 1930 р. одержав Дж.
Нортроп у кристалічному вигляді. Молекула П. - поліпептидний ланцюг (327 амінокислотних залишків), містить
3 дисульфідних зв'язки і залишок фосфатної кислоти. Найлегше здійснює гідроліз
пептидних зв'язків між ароматичними і дикарбоновими амінокислотами. Активний у
кислому середовищі (оптимум рН біля 2,0).