Біохімія 102 хімія ...

білки, поліпептидні ланцюги яких розташовуютьсяупорядковано відносно одної вісі. Утворюють довгі волокна (фібрили) або шари. Стійкі до дії протеолітичних ферментів. До Ф.б. відноситься основні структурні білки сполучної тканини колаген і еластин, кератини волосся і рогових утворень, фіброїн натурального шовку. Вони надають тканинам і структурам жорсткості, міцності, еластичності. Фібрилярні білкові структури виявляються як у середині клітин (міофібрили, кератини), так і поза клітинами (колагенові волокна, шовк). Конформації основних типів Ф.б. належать до структур типу α-спіралі (α-кератин), складчатого шару (β-кератин, фіброїн) або суперспіралі (колаген). Різноманітність молекулярних структур Ф.б. забезпечується також за рахунок різниць в упаковці ланцюгів. Деякі глобулярні білки можуть перетворюватися у фібрилярну форму (наприклад, при денатурації), а з Ф.б. за певних умов можуть утворюватися глобулярні структури.