Біохімія 091 біологі ...

незамінна амінокислота. Входить до складу майже всіх природних білків (крім протамінів), зустрічається в організмах у вільному стані. Біохімічний попередник у біосинтезі Ф. у рослин і мікроорганізмів - фенілпіровиноградна кислота. Потреба у Ф. зростає при відсутності у їжі тирозину. При нормальному обміні Ф. через тирозин перетворюється в ДОФА (диоксифенілаланін), меланіни, адреналін, норадреналін. Порушення ферментативного гідроксилювання внаслідок генетично обумовленого дефекта призводить
до спадкових захворювань - фенілкетонурії.

складний білок (металопротеїд), молекула якого містить трьохвалентне залізо. Виявлений в печінці, селезінці, кістковому мозку і слизовій кишківника ссавців. Здійснює запасання і мобілізацію феруму в організмі (Ф. і функціонально зв'язаний з ним гемосидерин містить біля 25% всього Fe організму). Ф. виявлений також у безхребетних (молюсків), рослин і грибів. Ф. - найбагатші Fe сполуки живих організмів (молекула Ф. містить ~ 4500 атомів Fe). На відміну від гемопротеїдів Fe не входить до складу гему у Ф., а представлено залізовмістимою сполукою (FeO^.OH)₁₈ (FeO^.OPO₃^.H₂). Білкова частина Ф. - апоферменти - складається із 24 ідентичних субодиниць. Апоферитин поглинає надлишок Fe, який всмоктується з кишківника і транспортується в печінку ін. органи трансферином. Накопичене Ф. залізо використовується для синтезу гемоглобінів, цитохромів та інших сполук.

вибіркове прискорення хімічних реакцій, які відбуваються в живому організмі, під впливом ферментів. Заснований на зниженні енергетичного бар'єра(т. зв. енергії активації) за рахунок утворення проміжних комплексів ферменту з субстратом. Відрізняється від не біологічного каталізу високою ефективністю (підвищення швидкості реакції аж до 10¹⁰-10¹²-кратної), суворою вибірковістю і спрямованістю дії (субстратної і реакційної специфічності), а також доступністю до тонкої і точної регуляції (активність фермента може збільшуватися або зменшуватися в залежності від умов, у яких відбувається реакція). Ці особливості обумовлені будовою і властивостями білкової молекули ферментів. У ній містяться унікальні за своєю структурою активні центри і регуляторні ділянки. В активному центрі відбувається зближення реагуючих речовин (субстратів, кофакторів), їх упорядкована орієнтація відносно один одного і молекули фермента, так звана індукована відповідність. Послідовні перетворення реагентів відбуваються у складі фермент-субстратного комплексу енергетично вигідним шляхом. При Ф.к. хімічне перетворення може складатися із ряду проміжних стадій. Важливу роль у Ф.к. відіграє алостерична регуляція. Вивчення тонких механізмів Ф.к. засвідчило, що в їх основі лежать ті ж закони і принципи, на яких засновані звичайні хімічні реакції. Розроблені моделі Ф.к. для окремих класів ферментів. Єдина теорія Ф.к. не розроблена, бо механізми перебігу ферментативних реакцій складні і різноманітні, залежать від великого числа змінних величин і в ряді випадків не піддаються математичному опису.

високоспеціалізовані білкові сполуки, які є біокаталізаторами біохімічних процесів, прискорюють протікання хімічних реакцій в живих організмах. Вони синтезуються клітинами організму.

нитєвидні структури цитоплазми. Виконують у клітині рухливу і скелетну функції. Складаються з протофібрил. Скорочувальні Ф. містять білок-актин, спеціальні Ф. м'язових клітин мають також міозин. Міофібрили змінюють свою структуру в процесах скорочення і розслаблення. Тонофібрили (деякі з них містять кератин) надають клітинам пружності та жорсткості.

білки, поліпептидні ланцюги яких розташовуютьсяупорядковано відносно одної вісі. Утворюють довгі волокна (фібрили) або шари. Стійкі до дії протеолітичних ферментів. До Ф.б. відноситься основні структурні білки сполучної тканини колаген і еластин, кератини волосся і рогових утворень, фіброїн натурального шовку. Вони надають тканинам і структурам жорсткості, міцності, еластичності. Фібрилярні білкові структури виявляються як у середині клітин (міофібрили, кератини), так і поза клітинами (колагенові волокна, шовк). Конформації основних типів Ф.б. належать до структур типу α-спіралі (α-кератин), складчатого шару (β-кератин, фіброїн) або суперспіралі (колаген). Різноманітність молекулярних структур Ф.б. забезпечується також за рахунок різниць в упаковці ланцюгів. Деякі глобулярні білки можуть перетворюватися у фібрилярну форму (наприклад, при денатурації), а з Ф.б. за певних умов можуть утворюватися глобулярні структури.

білок, який утворюється з фібриногену плазми крові під дією ферменту тромбіна; кінцевий продукт згортання крові, структурна основа тромб. Утворюється у декілька стадій. Спочатку під дією тромбіна відα-ланцюгів фібриногена послідовно відщеплюються два фібринопептиди А і від β-ланцюгів - два фібринопептиди Б. Потім відбувається спонтанна полімеризація утворених фібрин-мономерів у згустки, які стабілізуються згортаючим фактором ХІІІа у міцний фібринполімер, здатний виконувати кровозупинну функцію. Молекулярні аномалії фібриногена (часто вроджені) у людей викликають до порушення однієї із стадій перетворення фібриногена у Ф., що порушує згортання крові і проявляється кровоточивістю.

складний білок (глікопротеїн) плазми крові. Важливий компонент системи згортання крові (фактор 1). Складається з двох однакових сполучених дисульфідними зв'язками субодиниць, кожна з яких представлена трьома поліпептидними ланцюгами (α, β, γ), також сполученими між собою дисульфідними мостиками. Під дією тромбіна Ф. перетворюється у фібрин. Біосинтез здійснюється переважно в клітинах печінки. Вміст у плазмі крові здорової людини 300-500 мг%. Препарати Ф. застосовують у медицині.

фібрилярний білок із групи склеропротеїнів. Складає основну масу (біля 2/3) натурального шовкового волокна і павутини. Являє собою в'язку сироподібну рідину, яка твердне на повітрі в міцну нерозчинну нитку. Волокна шовку складаються з 2 елементарних ниток Ф., обгорнутих оболонкою з іншого білка - серицину. Ф. містить велику кількість гліцину, аланіну, серину, тирозину. Вторинна структура Ф. (типу складчастого шару) утворюється за рахунок антипаралельного розташування пептидних ланцюгів і підтримується міжмолекулярними водневими зв'язками.

кофермент багатьох флавінозалежних дегідрогеназ. Поширені у живих організмах. Молекула Ф. складається з аденозин-5^/-фосфату і ФМН. Вмістимі Ф. флавопротеїди входять до складу дихального ланцюга. Основна функція Ф. - окиснення відновленого НАД. У якості коферментів оксидаз D- і L-амінокислот відновлені Ф. і ФМН можуть безпосередньо взаємодіяти з молекулярним киснем з утворенням пероксид гідрогену. Ф. синтезується з ФМН і АТФ під впливом аденілтрансферази.